扩展细胞力学的边界

扩展细胞力学的边界

Talin在力传递和动态细胞桥接中的弹性作用。

细胞生物学可能从未以同样的方式跃升到一个新的水平。

在多细胞生物中,细胞迁移和机械感应对于细胞发育和维持至关重要。这些过程依赖于踝蛋白,踝蛋白是关键的黏着斑蛋白(FA),在连接相邻细胞基质并实现它们之间的力传递方面发挥着核心作用。

踝蛋白通常被认为在肌动蛋白丝(或 F-肌动蛋白)和锚定样整合素受体之间的 FA 处完全延伸。

 

与主流观念相矛盾

然而,由京都大学领导的一个研究小组此前观察到,肌动蛋白网络作为一个单一的单元不断在FA上移动:这是一种与流行观念相矛盾的独特现象。

“这就引出了一个问题:踝蛋白是如何在传递力的同时保持细胞间连接的?”京都大学生命科学研究生院的通讯作者Sawako Yamashiro问道。

最重要的是,该团队的研究结果揭示了一种新的力传递模式,其中动态分子拉伸桥接了细胞外基质和以不同速度移动的流动F-肌动蛋白。这一发现强调了分子弹性和随机耦合对于充分传递力的必要性。

20240302085622152-image

动态分子拉伸将细胞外基质和流动的 F-肌动蛋白以不同的速度移动。在人类的尺度上,这种现象可以被想象成一个超级灵活的动漫角色,抓住一列以每小时 50 公里左右的速度行驶的火车。 图片来源:KyotoU/Sawako Yamashiro

一种新的力传递模式

“在人类的尺度上,这种现象可以被想象成一个超级灵活的动漫角色。他紧紧抓住一列以每小时 50 公里左右的速度驶过的火车,“山城说。

列车代表流动的F-肌动蛋白,而站台是基材。超级英雄扮演踝蛋白FA蛋白,这种蛋白要么被带走,要么留在基质上。

“然而,偶尔,当踝蛋白的两端牢固地固定时,它会被拉力拉伸,因为这种蛋白质的某些部分可以像弹簧一样展开,”Yamashiro解释说。

细胞内荧光踝蛋白单分子成像的帮助下,Yamashiro的团队观察并计算出大约4%的踝蛋白通过弹性瞬态离合器将F-肌动蛋白和底物连接起来。相反,其余的多数人则受制于任何一端。

修订分子角色

这些发现还要求修改分子去折叠的作用,更新传统观点,即当分子在外力下展开时,分子去折叠时,分子去折叠起着机械传感器和减震器的作用。

“然而,我们的研究结果表明,分子去折叠促进了力的传递,而不是吸收力,”利哈伊大学的合著者Dimitrios Vavylonis说。

“我们可以期待进一步使用细胞内单分子显微镜来见证其他可能的细胞内和细胞外超级英雄行为,例如塔林的弹性瞬态离合器,”合著者Naoki Watanabe总结道,他也在京都大学生命科学研究生院。

© 版权声明
THE END
喜欢就支持一下吧
点赞13 分享
评论 抢沙发
头像
欢迎您留下宝贵的见解!
提交
头像

昵称

取消
昵称表情代码图片

    暂无评论内容